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什么是中性蛋白酶的活性中心

更新時間:2021-09-26 點擊次數:1302次
  中性蛋白酶是一種在中性pH條件下作用于蛋白質肽鍵的一類蛋白酶,其可以將蛋白質水解成氨基酸、多肽以及游離氨基酸。催化速率高、作用條件溫和,目前被廣泛應用在皮革脫毛、軟化、羊毛絲綢脫膠等加工;洗滌劑、飼料、釀酒釀造、醫藥、化工、食品、廢棄物處理等領域。
  大多數中性蛋白酶是含鋅離子的金屬酶,酶的活性中心的鋅離子,起著酶同底物之間的橋梁作用。若活性中心的鋅用EDTA去除后,用其他金屬置換,由不同金屬可得到活性不同的酶。借助此法可改進蛋白酶的活性以制備高活性蛋白酶結晶,據認為高活性型的酶其活性中心含有鈣、鈷、銅、錳、鎳和鋅原子,如用鋇、鎘、鐵、鈉、鉛置換,則得到的蛋白酶無活性,結晶的鈣型酶,酶活性比普通的結晶高3倍以上。以錳代替多黏芽孢桿菌中性蛋白酶活性中心的鋅,酶活提高55%,并提高了耐熱性。不少中性蛋白酶的氨基酸組成已經測定。芽孢桿菌中性蛋白酶中,均不含半胱氨酸所構成的二硫鍵,有的還不含甲硫氨酸。對于氨基酸的順序尚不清楚。枯草桿菌中性蛋白酶,酶分子中的2~3個酪氨酸和1個組氨酸殘基同鋅原子一起是表現酶的活性所不可少的,而一個色氨酸和幾個鈣原子在維持酶的構象上有重要作用。短小芽孢桿菌中性蛋白酶,酶活性的表現除需要鋅外,尚需絲氨酸殘基。耐熱性的中性蛋白酶熱解素與枯草桿菌中性蛋白酶A,其活性中心氨基酸是一致的。

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